CD40,alsoknownasTNFRSF5,isa45-50kDatypeItransmembraneglycoproteinmemberoftheTNFreceptorsuperfamily.MaturehumanCD40consistsofa173aminoacid(aa)extracellulardomain,atransmembranedomain,anda62aacytoplasmicdomain.CD40servesmultiplefunctionsinbothhematopoieticandepithelialcancersandisatargetfortumorimmunotherapy.DysregulationofCD40/CD40LigandexpressionandinteractionscontributestotheimmunedeficiencyassociatedwithHIVinfectionandAIDS.Itisalsoimplicatedinthepathologyofmultiplecardiovasculardiseasesincludingatherosclerosis,atherothrombosis,andrestenosis.產(chǎn)品性質(zhì)別名CD40;CD40Lreceptor;TNFRSF5;CD40antigen;CD40molecule;CDw40;MGC9013;UniprotNo.P25942表達(dá)區(qū)間及表達(dá)系統(tǒng)RecombinantBiotinylatedHumanCD40/TNFRSF5ProteinisexpressedfromHEK293CellswithHistagandAvitagattheC-terminal.ItcontainsGlu21-Arg193.分子量Approximately22.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto35-40kDabasedonTris-BisPAGEresult.純度>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.活性全長(zhǎng)跨膜蛋白CB1它通過(guò)與G蛋白的相互作用，調(diào)節(jié)細(xì)胞內(nèi)的第二信使系統(tǒng)，如cAMP水平。Recombinant Rat GDF15 Protein,His Tag

分子特性：牛凝血酶的分子特性符合高比活度酶的標(biāo)準(zhǔn)，純度達(dá)到SDS-PAGE電泳無(wú)雜蛋白條帶的要求。穩(wěn)定性：牛凝血酶在室溫下運(yùn)輸穩(wěn)定，在2~8℃條件下可保存3年而酶活力未有變化。應(yīng)用效果：在1:2000的質(zhì)量比下，牛凝血酶能有效切割蛋白，適用于科研和工業(yè)生產(chǎn)中的重組融合蛋白特異性斷裂。討論科研應(yīng)用：牛凝血酶因其高比活度和專一性，在分子生物學(xué)、生物化學(xué)和生物工程制藥研究中作為工具酶具有重要價(jià)值。臨床：作為止血藥物，牛凝血酶在外科手術(shù)中的應(yīng)用超過(guò)100年，因其簡(jiǎn)便和高效而受到青睞6。生產(chǎn)優(yōu)勢(shì)：牛凝血酶的生產(chǎn)穩(wěn)定性好，純度高，不含有其他蛋白酶活性，適合大規(guī)模生產(chǎn)和應(yīng)用。Recombinant Human Siglec-15/CD33L3 Protein,hFc Tag腸激酶用于重組抗體和其他蛋白質(zhì)的質(zhì)量檢測(cè)，確保其正確折疊和功能。

產(chǎn)品簡(jiǎn)介抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競(jìng)爭(zhēng)性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點(diǎn)，這種結(jié)合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復(fù)合物在極端的pH<3.0的條件下解除結(jié)合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結(jié)構(gòu)上來(lái)說(shuō)，抑肽酶是一種來(lái)自牛肺的單體球狀蛋白，由58個(gè)氨基酸組成并排列在具有三個(gè)交聯(lián)二硫鍵的單個(gè)多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達(dá)，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動(dòng)物源成分，無(wú)動(dòng)物源性的病毒污染，氨基酸序列與來(lái)源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動(dòng)物源性抑肽酶相同的酶學(xué)性質(zhì)，可替代動(dòng)物源性抑肽酶用于各種生物技術(shù)過(guò)程中，如：重組蛋白生產(chǎn)中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細(xì)胞培養(yǎng)等。另外，也提供來(lái)源于牛肺的抑肽酶（動(dòng)物源性）酶活單位：能抑制1個(gè)胰蛋白酶單位的活力稱為1個(gè)抑肽酶活力單位（EPU）。儲(chǔ)存條件凍干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶與蛋白酶是等摩爾有效結(jié)合，推薦的結(jié)合pH>6.0，在pH<3.0的條件下不結(jié)合?？芍苯邮褂?.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃儲(chǔ)存。

重組腸激酶（rEK）是一種高純度的重組牛腸激酶輕鏈片段，氨基酸序列與牛腸激酶輕鏈一致，有著和天然提取的腸激酶同樣特異的酶切位點(diǎn)，切割位點(diǎn)Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，可去除位于蛋白N-末端的融合蛋白，以除去不需要的融合標(biāo)簽，同時(shí)重組腸激酶（rEK）具有比天然酶更高的切割活性。重組腸激酶為采用重組大腸桿菌分泌表達(dá)的高純度、高活性、高特異的牛腸激酶，不含其他蛋白酶，可以在較寬pH范圍（4.5-9.5）和較寬溫度范圍內(nèi)有效切割融合蛋白，并且在各種去垢劑和變性劑存在的條件下仍具有部分活性。本品不含標(biāo)簽，由于具有極高酶切活性，酶切反應(yīng)使用量少，不影響下游蛋白應(yīng)用，可不考慮除去。產(chǎn)品信息規(guī)格100U/200U/500U/1000U/5000U產(chǎn)品性質(zhì)來(lái)源（Source）大腸桿菌表達(dá)分子量（MolecularWeight）理論值25.85kDa外觀（Appearance）澄清、無(wú)色至淡黃色液體酶濃度（EnzymeConcentration）≥5U/uL活性定義（ActivityDefinition）一個(gè)活性單位定義為25°C，12-16h，GPCR家族是一類存在于生物體中的跨膜蛋白，它們可以識(shí)別并與外界分子相互作用，引發(fā)各種細(xì)胞內(nèi)信號(hào)。

胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統(tǒng)重組表達(dá)并經(jīng)過(guò)多步層析純化獲得，無(wú)糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無(wú)動(dòng)物源污染性和純度高，在醫(yī)藥開(kāi)發(fā)、生化研究、蛋白組學(xué)等領(lǐng)域中有著廣泛的應(yīng)用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶，分別為藥典級(jí)（Cat#40512ES）、質(zhì)譜級(jí)（Cat#20416ES）藥典級(jí)：大腸桿菌表達(dá)的重組胰蛋白酶，氨基酸序列與豬胰腺來(lái)源的胰蛋白酶完全一致，生產(chǎn)過(guò)程不使用任何動(dòng)物源原料，無(wú)外源性的病毒污染，可替代豬胰腺來(lái)源胰蛋白酶應(yīng)用于各種生物技術(shù)過(guò)程中，如：細(xì)胞培養(yǎng)、細(xì)胞發(fā)酵、蛋白質(zhì)的酶解或各種組織的細(xì)胞分離等。本產(chǎn)品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標(biāo)準(zhǔn)，避免了雜質(zhì)對(duì)細(xì)胞生長(zhǎng)的影響，pH為7.0-9.0，穩(wěn)定pH為2±0.5。質(zhì)譜級(jí)：畢赤酵母表達(dá)的重組豬胰蛋白酶，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動(dòng)物源成分，無(wú)動(dòng)物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已過(guò)濾除菌。隨著年齡的增長(zhǎng)，人體合成透明質(zhì)酸的能力會(huì)逐漸下降，導(dǎo)致皮膚中透明質(zhì)酸的含量降低。Recombinant Human IL-2 R beta/CD122 Protein,hFc Tag

透明質(zhì)酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺組成的雙糖單位構(gòu)成，分子量可以從數(shù)千到數(shù)千萬(wàn)道爾頓不等。Recombinant Rat GDF15 Protein,His Tag

Endo H糖苷內(nèi)切酶H：結(jié)構(gòu)、功能及其在糖生物學(xué)中的應(yīng)用摘要Endo H糖苷內(nèi)切酶H（Endo H）是一種專門切割N-連接糖鏈的內(nèi)切酶，用于糖生物學(xué)和蛋白質(zhì)工程領(lǐng)域。本文將探討Endo H的結(jié)構(gòu)特性、催化機(jī)制、以及其在研究和臨床應(yīng)用中的潛力。引言N-連接糖基化是一種在真核細(xì)胞中普遍存在的蛋白質(zhì)修飾方式，涉及將糖鏈添加到蛋白質(zhì)的天冬酰胺殘基上。Endo H作為一種內(nèi)切酶，能夠特異性地識(shí)別并切割N-連接糖鏈中的β-N-乙酰葡糖胺苷鍵，從而在蛋白質(zhì)工程和生物制藥中發(fā)揮重要作用。Endo H的結(jié)構(gòu)特性Endo H通常來(lái)源于流感嗜血桿菌（Hemophilus influenzae），其分子質(zhì)量約為50 kDa。該酶由兩個(gè)結(jié)構(gòu)域組成：一個(gè)負(fù)責(zé)識(shí)別糖鏈的催化結(jié)構(gòu)域和一個(gè)有助于酶穩(wěn)定性的非催化結(jié)構(gòu)域。催化機(jī)制Endo H的催化機(jī)制涉及對(duì)N-連接糖鏈的特異性識(shí)別和切割。酶的活性位點(diǎn)含有多個(gè)氨基酸殘基，這些殘基與糖鏈的特定結(jié)構(gòu)相互作用，導(dǎo)致酶對(duì)底物的高特異性。Endo H催化的糖苷鍵斷裂是一水解反應(yīng)，需要水分子的參與。Recombinant Rat GDF15 Protein,His Tag